Protein: struktur och funktion. egenskaper hos proteiner

Som bekant proteiner - grunden för livets ursprung på vår planet. Enligt teorin om Oparin-Haldane var koacervat droppe, som består av molekyler av peptider, har det blivit grunden för ursprung levande ting. Detta är utan tvekan eftersom analysen av den inre strukturen av någon medlem av biomassan visar att dessa ämnen har allt: växter, djur, mikroorganismer, svampar, virus. Och de är mycket olika till sin karaktär och makromolekylära.

Namnen på dessa fyra strukturer, de är synonyma:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

proteinmolekyler

Deras antal är verkligen oöverskådliga. I detta fall kan alla de proteinmolekyler delas in i två huvudgrupper:

• Enkel - består endast av aminosyrasekvenser förenade genom peptidbindningar;
• komplex - struktur och strukturen hos ett protein kännetecknas av de ytterligare protolytiska (protetiska) grupper, även kallade kofaktorer.

I detta fall komplexa molekyler har också sin egen klassificering.

Gradering komplexa peptider

1. Glykoproteiner - är nära associerade protein- och kolhydratföreningar. Strukturen av molekylen vävda protetiska grupper mukopolysackarider.
2. Lipoproteiner - en komplex förening av protein och lipid.
3. Metalloproteiner - som en prostetisk grupp är de metalljoner (järn, mangan, koppar och andra).
4. Nukleoproteiner - Feedback-protein och nukleinsyror (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformationen av proteinet och en rest av fosforsyra.
6. Chromoproteids - mycket liknar metalloproteiner, men ett element som är en del av den prostetiska gruppen är ett färgat komplex (röd - hemoglobin, grön - klorofyll, och så vidare).

Varje grupp diskuterade strukturen och egenskaperna hos proteiner är olika. De funktioner som de utför, och kommer att variera beroende på vilken typ av molekyl.

Den kemiska strukturen av proteiner

Ur denna synpunkt proteiner - en lång, massiv kedja av aminosyrarester sammankopplade specifika bindningar som kallas peptid. Från sidan strukturer syror avgår gren - radikaler. Denna struktur av molekylen upptäcktes av E. Fischer i början av XXI århundradet.

Senare proteiner, struktur och funktion av proteiner har studerats närmare. Det blev tydligt att aminosyrorna som utgör peptidstrukturen, totalt 20, men de kan således kombineras på olika sätt. Hence mångfalden av polypeptid-strukturer. Dessutom i processen av liv och utförandet av dess funktioner proteiner har förmåga att genomgå en serie av kemiska omvandlingar. Som ett resultat, de ändrar strukturen, och det finns en helt ny typ av anslutning.

Att bryta peptidbindningen, dvs., störa proteinstruktur av kedjor måste väljas mycket stränga betingelser (höga temperaturer, sur eller alkalisk katalysator). Detta beror på att den höga hållfastheten av de kovalenta bindningar i molekylen, nämligen, i peptidgruppen.

Detektion av proteinstrukturen i laboratoriet genomförs med användning av biuret reaktion - effekt på polypeptiden nyutfälld hydroxid, koppar (II). Komplexet av jonerna peptidgruppen och koppar ger en ljus violett färg.

Det finns fyra grundläggande strukturell organisation, som var och en har sina egna egenskaper i strukturen av proteiner.

Organisationsnivåer: den primära strukturen

Såsom nämnts ovan, den peptid - en sekvens av aminosyrarester med inneslutningar, co-enzymer, eller utan dem. Så kallar detta den primära strukturen av molekylen, vilket är naturligt, naturligtvis, är det den sanna aminosyror förenade genom peptidbindningar, och ingenting annat. Det vill säga, polypeptiden linjära strukturen. I detta särskilda struktur av proteinerna av detta slag - i att denna kombination av syror är avgörande för utförandet av funktioner av proteinmolekylen. Tack vare dessa egenskaper är det möjligt att inte bara identifiera peptid utan också för att förutsäga egenskaper och rollen av en helt ny, ännu oupptäckt. Exempel på peptider med naturliga primära strukturen, - insulin, pepsin, kymotrypsin och andra.

sekundära konforma

Struktur och egenskaper hos proteiner i denna kategori varierar något. En sådan struktur kan bildas initialt på naturen eller när de utsattes för primär hydrolys stel, temperatur eller andra förhållanden.

Denna konforma har tre sorter:

1. Släta, regelbundna, stereoreguljära spolar konstrueras från de aminosyrarester som är vridna kring kärnanslutningsaxeln. Endast hålls samman av vätebindningar som uppträder mellan syregrupp av en peptid och den andra väte. Varvid strukturen är korrekt på grund av det faktum att varven jämnt upprepas varje 4 nivå. En sådan struktur kan vara både vänsterhänta och pravozakruchennoy. Men i de flesta kända proteiner dextroroterande isomeren dominerar. Sådan konformation kallas alfa-strukturer.
2. Sammansättningen och strukturen av följande typ-proteinet skiljer sig från den föregående i det att vätebindningarna bildas inte mellan den stående sida vid sida på en sida av återstoden av molekylen och mellan väsentligen avlägsnats, varvid vid ett tillräckligt stort avstånd. Av denna anledning blir hela strukturen mer böljande, invecklade orm polypeptidkedjor. Det finns en funktion som bör vara protein. Strukturen för de aminosyrorna i grenarna bör vara så kort som den för glycin eller alanin, till exempel. Denna typ av sekundär konforma kallas beta-ark för deras förmåga att hålla ihop om bildandet av den totala strukturen.
3. Som hör till den tredje typen proteinstruktur som biologin betecknar komplex raznorazbrosannye, oordnade fragment med ingen stereoregularitet och i stånd att modifiera strukturen under påverkan av yttre förhållanden.

Exempel på proteiner som har sekundär struktur av naturen, inte avslöjas.

högskoleutbildning

Detta är en ganska komplex konformation, som har namnet "globule". Vad är ett protein? Strukturen hos den är baserad på den sekundära strukturen, men lagt till nya typer av interaktioner mellan atomerna i grupper, och hela molekylen veck liknande, styrs så, att de hydrofila grupperna har riktats in i globuler och hydrofob - ut.

Detta förklarar laddningen av proteinmolekylen i vatten kolloidala lösningar. Vilka typer av interaktioner där?

1. Vätebindningar - förblir oförändrade mellan samma delar som i den sekundära strukturen.
2. De hydrofoba (hydrofil) interaktion - uppstår vid upplösning i vatten polypeptid.
3. Jonisk attraktion - raznozaryazhennymi bildad mellan aminosyrarester (radikala) grupper.
4. Kovalenta interaktioner - kan bildas mellan de specifika sura ställen - cystein molekyler, eller snarare, deras svansar.

Sålunda kan kompositionen och strukturen hos proteiner som har en tertiär struktur beskrivas som en rullas upp i globuler polypeptidkedjor, stöd och stabiliserande dess konformation på grund av olika typer av kemiska interaktioner. Exempel på sådana peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, silke fibroin, och andra.

Den kvartära strukturen

Detta är en av de svåraste av kulorna, vilka bildar proteiner. Strukturen och funktionen av proteiner av en sådan plan är mycket mångsidig och specifik.

Vad är detta konforma? Det är ett par (ibland tiotals) av stora och små polypeptidkedjor, vilka är bildade oberoende av varandra. Men då, på grund av samma interaktioner som vi har övervägt för den tertiära strukturen av dessa peptider är vridna och sammanflätade. Så erhållna komplexa konforma globuler som kan innehålla metallatomer och lipidgrupper och kolhydrat. Exempel på sådana proteiner: DNA-polymeras, tobak-virushöljeprotein, hemoglobin, och andra.

Alla peptidstrukturer som vi har diskuterat har sina egna metoder för identifiering i laboratoriet, baserat på nuvarande möjligheterna att använda kromatografi, centrifugering, elektron- och optisk mikroskopi och höga datateknik.

funktioner

Strukturen och funktionen av proteiner är nära korrelerade med varandra. Det vill säga, varje peptid spelar en roll som är unik och specifik. Det finns också de som har möjlighet att utföra i en levande cell, flera betydande transaktioner. Men det kan sammanfattas som att uttrycka de grundläggande funktionerna hos de proteinmolekyler i kropparna av levande varelser:

1. Tillhandahålla trafik. Encelliga organismer eller organeller, eller vissa typer av celler är kapabla av varu, skärsår, rörelser. Detta protein är anordnad, som bildar en del av sin struktur av motorapparaten: cilier, flagella, cytoplasmiska membranet. Om vi talar om oförmågan att förskjutningen av cellerna kan proteinerna bidra till deras minskning (myosin muskel).
2. Näringsmässig eller backup-funktion. Det är en ansamling av proteinmolekyler i oocyter, embryon och frön för de ytterligare fyll saknas näringsämnen. Vid klyvning av peptiderna producerar aminosyror och biologiskt aktiva substanser, som är nödvändiga för normal utveckling av levande organismer.
3. Energifunktionen. Bortsett från kolhydrater tvingar kroppen kan producera och proteiner. I sönderfallet av 1 g peptid frisätts 17,6 kJ användbar energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som går till vitala processer.
4. Signal och reglerande funktion. Den består i att utföra noggrann övervakning av pågående processer och överföring av signaler från cell till vävnad från dem till myndigheterna, från den senaste till systemet och så vidare. Ett typiskt exempel är insulin, som är strikt registrerar antalet blodglukos.
5. Receptorfunktionen. Den uppnås genom att ändra konformationen av peptiden med en sida av membranet och i ingrepp med den andra änden av omstrukturering. När detta inträffar och signalöverföringen och den information som krävs. De flesta av dessa proteiner är inbäddade i det cytoplasmiska membranet hos celler och utföra en strikt kontroll över allt material som passerar därigenom. Också dig uppmärksam på de kemiska och fysiska förändringar i miljön.
6. Transport funktion av peptiderna. Det genomförs flöden proteiner och transportproteiner. Deras roll är uppenbart - transportera önskvärda molekyler till platserna med en låg koncentration av de höga delarna. Ett typiskt exempel är transporten av syre och koldioxid från de organ och vävnader av proteinet hemoglobin. De har också uppnått leveransen av föreningar med låg molekylvikt genom membranet in i cellen.
7. Struktur funktion. En av de viktigaste av dem som utför protein. Strukturen för celler och deras organeller tillhandahålls peptider. De liknar till ramen definierar form och struktur. Dessutom de också stödja den, och ändra om det behövs. Därför, för tillväxt och utveckling av alla levande organismer viktiga proteiner i kosten. Sådana peptider innefattar elastin, tubulin, kollagen, aktin och andra keratin.
8. Den katalytiska funktionen. Hennes utför enzymer. Många och varierande, de accelererar alla kemiska och biokemiska reaktioner i kroppen. Utan deras deltagande skulle vanlig äpple i magen kunna smälta endast i två dagar, är det troligt att böja samtidigt. Under inverkan av katalas, peroxidas och andra enzymer, sker denna process i två timmar. I allmänhet är det tack vare denna roll, protein anabolism och katabolism utförs, det vill säga plast och energiomsättning.

Den skyddande roll

Det finns flera typer av hot, från vilka proteiner är utformade för att skydda kroppen.

För det första, kemisk attack traumatiska reagens, gaser, molekyler, ämnen annat spektrum av verkan. Peptider är i stånd att ingripa med dem i en kemisk reaktion, omvandling till en oskadlig form eller helt enkelt neutralisering.

För det andra, den fysiska hotet från såret - om proteinet fibrinogen i tiden inte omvandlas till fibrin vid platsen för skadan, blodet inte curdle och därmed blockering sker. Därefter, tvärtom, behöver det plasmin peptid kan sugas propp och återställa öppenheten av fartyget.

För det tredje, hotet om immunitet. Struktur och värdet av de proteiner som bildar immunförsvaret, är oerhört viktiga. Antikroppar, immunoglobuliner, interferoner - är viktiga och betydande inslag av det lymfatiska och immunsystem. Främmande partiklar, skadlig molekyl, döda celler eller en del av hela strukturen utsätts för en omedelbar undersökning av peptidföreningen. Det är därför som en person kan äga, utan hjälp av droger varje dag för att skydda sig mot infektion och enkla virus.

fysikaliska egenskaper

Strukturen av protein celler är mycket specifika och beror på funktionen. Men de fysikaliska egenskaperna hos peptider är likartade och kan reduceras till följande egenskaper.

1. Vikt molekyler - till 1000000 Dalton.
2. I vattenlösning bildar den kolloidala systemet. Det struktur förvärvar betalt kan variera beroende på surheten i mediet.
3. När de utsätts för svåra förhållanden (strålning, syra eller alkali, temperatur, etc.) är i stånd att flytta till andra nivåer konformationer, dvs denaturerings. Processen i 90% av fallen irreversibla. Men det finns en omvänd skift - renatureringen.

Denna grundläggande egenskaper hos fysikaliska egenskaper hos peptider.