BildningVetenskap

Det aktiva stället hos enzymet: struktur, egenskaper. Som upptäckte den aktiva platsen hos enzymet? Det som kallas den aktiva platsen hos enzymet?

Vi har alla hört av enzymer, men det är osannolikt att var och en av oss grundligt vet exakt hur dessa ämnen arrangeras och varför de behövs. Denna artikel kommer att hjälpa att förstå strukturen och funktionerna av enzymer (enzymer) i allmänhet och deras aktiva centra i synnerhet.

historisk forskning

År 1833, franska kemisten Anselme Payen identifiera och beskriva egenskaperna hos enzymet amylas.

Några år senare, Louis Pasteur, studera omvandlingen av socker till alkohol omfattar jäst, föreslog att denna process beror på de kemikalier som utgör jäst.

I slutet av artonhundratalet fysiolog först myntade Villi Kyune termen "enzym".

German Eduard Buchner i 1897 identifierade och beskrivna zymas - enzymkomplex som katalyserar omvandlingen av sackaros till etanol reaktion. I naturen zymas i stor mängd i jästen.

Det är inte känt när och som öppnade aktiva stället för enzymet. Denna upptäckt krediteras med nobelpristagaren kemisten Edaurdu Buchner, amerikansk biolog James Sumner och andra välkända forskare som arbetade på studier av enzymatisk katalys.

Allmän information om enzymer

Minns att enzymer - ämnen av proteinnatur, som utför funktioner i levande organismer katalysatorer av kemiska reaktioner. Enzymet har delar som inte direkt deltar i den, ger flödet av reaktionen ett aktivt centrum av enzymet.

Här är några av egenskaperna hos enzymer:

1) Effektivitet. En liten mängd katalysator som är tillräcklig för att accelerera den kemiska reaktionen av 10 6 gånger.

2) Specificitet. Ett enzym är inte universell Katalysator enligt något reaktion i cellen. För enzym uttryckt specificitet av verkan: varje enzym katalyserar endast en eller flera liknande reaktioner med substrat (reaktanten feed), men andra kemiska reagenser för samma natur, kan enzymet vara värdelös. Interaktion med de lämpliga substraten och den ytterligare acceleration av reaktionen ger ett aktivt centrum av enzymet.

3) Rensa aktivitet. Enzymaktiviteten i cellen förändras ständigt från låg till hög.

4) Koncentration av vissa enzymer i cellen är inte konstant och kan variera beroende på de yttre förhållandena. Sådana enzymer i biologi kallas inducerbar.

klassificering av enzymer

I sin struktur, kan enzymerna delas in i enkla och komplexa. Enkel består uteslutande av aminosyrarester, är komplexa icke-protein grupp av ämnen. Komplex som kallas coenzymer.

Efter typ av enzym katalyserade reaktioner är indelade i:

1) Oxidoreduktaser (katalysera redoxreaktioner).

2) Transferaser (fördes till separata grupper av atomer).

3) lyaser (klyver kemiska bindningar).

4) Lipas (anslutning form i reaktionerna på grund av energin hos ATP).

5) isomeraser (uchuvstvuyut reaktioner inre omvandling av isomerer).

6) Hydrolaser (katalysera kemiska reaktioner genom digestion med bindningar).

struktur enzym

Enzym - en komplex tredimensionell struktur, som är sammansatt huvudsakligen aminosyrarester. Det finns också en prostetisk grupp - en komponent av icke-proteinnatur, associerad med aminosyraresterna.

Enzymer - främst globulära proteiner som kan kombineras i komplexa system. Liksom andra proteinhaltiga substanser är enzymer denatureras genom att öka temperaturen eller genom exponering för vissa kemikalier. Under denaturering varierar tertiär enzymstrukturen och således egenskaperna hos det aktiva centret av enzymerna. Som ett resultat minskar enzymaktiviteten dramatiskt.

Katalyserad substrat är vanligtvis mycket mindre än själva enzymet. Det enklaste enzymet består av sextio aminosyrarester, och dess aktiva centrum - bara två.

Det finns enzymer katalytiska språk aminosyror som inte är representerade, och en organisk prostetisk grupp, eller (oftare) oorganiskt ursprung - kofaktor.

Begreppet aktiva

Endast en liten del av enzymet direkt involverad i kemiska reaktioner. Denna del av enzym som kallas den aktiva platsen. Det aktiva stället för enzymet - en lipid, ett fåtal aminosyrarester eller prostetisk grupp, som binder till ett substrat och katalyserar reaktionen. De aminosyrarester i det aktiva sätet kan tillhöra någon aminosyror - polära, icke-polära, laddade, aromatiska oladdade.

Det aktiva enzymet centrum (denna lipid, aminosyror och andra substanser med förmåga att reagera med reagensen) - den viktigaste delen av enzymet, utan att dessa substanser skulle vara värdelös.

Typiskt har enzymmolekylen endast ett aktivt ställe, bindning med en eller flera liknande reagens. De aminosyrarester i det aktiva centret bildade väte, hydrofoba eller kovalenta bindningar, som bildar ett enzymsubstratkomplex.

Strukturen för det aktiva centret

Den aktiva enzymer, enkla och komplexa är en ficka eller slits. Denna struktur av det aktiva centret av enzymet måste överensstämma geometriskt och elektrostatiskt substratet, eftersom en förändring i den tertiära strukturen hos enzymet kan förändra det aktiva stället.

Bindande och katalytiska centrum - områden av det aktiva centret av enzymet. Uppenbarligen är bindningsstället "kontroller" substrat kompatibilitet, och i samband med det, och den katalytiska centrum är direkt involverat i reaktionen.

Bindning av det aktiva centret av substratet

För att förklara hur det aktiva stället för enzymet i samband med en särskild reagens har flera teorier föreslagits. Den mest populära av dem - Fishers teori är det teorin om "lås och nyckel". Fisher antydde att det är ett enzym idealisk för varje substrat i sina fysikaliska och kemiska egenskaper. Efter bildandet av eventuella modifieringar inte inträffar enzym-substratkomplex.

En annan amerikansk forskare - Daniel Koshland - lagt Fisher antagande av teorin att det aktiva stället för enzymet kan ändra sin konforma så länge inte passar ett särskilt substrat.

Kinetiken för enzymatiska reaktioner

Funktioner enzymatiska reaktionen studerar biokemi privata sektorn - enzymkinetik. Denna speciella vetenskapliga studier av reaktioner med olika koncentrationer av enzymer och substrat, beroendet av reaktionshastigheten på temperaturen inuti cellen och egenskaperna hos det aktiva stället av enzymer beroende på de fysikaliska och kemiska parametrarna hos mediet.

Enzymkinetik driver koncept såsom reaktionshastighet, aktiveringsenergi, aktivering barriär, molekylär aktivitet, specifik aktivitet och andra. Betrakta några av dessa begrepp.

Att det fanns en biologisk reaktion, de reagenser som behövs överföra en del energi. Denna energi kallas aktiveringsenergin.

Tillsatsen av enzymet till reaktanterna för att minska aktiveringsenergin. Vissa ämnen reagerar på utan medverkan av enzymer, eftersom aktiveringsenergin är för hög. Reaktionsjämvikten skiftar inte med tillsatsen av enzymet.

Reaktionshastighet - den mängd reaktionsprodukten uppträdde eller försvann i tidsenhet.

Beroende av reaktionshastigheten på substratkoncentration dimensionslös fysisk kvantitet karaktäriserar - Michaelis konstant.

Molekyl Aktivitet - antalet substratmolekyler som omvandlas till en molekyl enzym per tidsenhet.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 sv.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.