Nivåerna av strukturell organisation av proteinmolekylerna eller proteinstruktur

Strukturen hos proteinmolekylen som studeras i över 200 år. Hon är känd för många proteiner. Vissa av dem har syntetiserats (t ex insulin, RNas). Den grundläggande strukturella och funktionella enheten av proteinmolekyler från aminosyror. Vidare karboxyl- och aminogrupperna och proteiner innehålla andra funktionella grupper, som bestämmer deras egenskaper. Sådana grupper inkluderar placeras i sido molekylen avgreningar protein: karboxigruppen i asparaginsyra eller glutaminsyra, aminogruppen i lysin eller hydroxilysin, guanidingruppen i arginin, imidazolgruppen av histidin, hydroxylgruppen i serin och treonin, en fenolgrupp av tyrosin, sulfhydrylgruppen i cystein, disulfid grupp av cystin, tioeter grupp av metionin, fenylalanin benzelnoe kärna, alifatiska kedjor med andra aminosyror.

Det finns fyra nivåer av strukturell organisation av proteinmolekyler.

Den primära strukturen av proteinet. Aminosyror i proteinmolekylen är förenade med varandra genom peptidbindningar, sålunda bildande den primära strukturen. Det beror på den kvalitativa sammansättningen av aminosyrorna, deras antal och sekvensen mellan föreningarna. Den primära strukturen av proteinet som oftast bestäms av Sånger. Testproteinet behandlas med en lösning ditroftorbenzola (DNP), därigenom bildande dinitrofenyl-protein (protein-DNP). Därefter DNP-hydrolyserat protein bildas återstoden proteinmolekyl och DNP-aminosyra. DNP-aminosyra utvinnes från denna blandning och mätbar hydrolys. Produkterna av hydrolys är aminosyra och dinitrobensen. Återstoden av proteinmolekylen reagerar med de nya delarna av DNP så länge som hela molekylen inte bryts ner till aminosyror. Baseras på kvantitativ studie av aminosyror utgör den primära strukturen av den individuella krets proteinet. Känd primärstruktur av proteiner insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon och många andra).

Genom metoden enligt Edman-proteinet behandlas med fenylisotiocyanat. Ibland använder proteolytiska enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidas, etc.

Den sekundära strukturen hos proteinet. Amerikanska forskare, med användning av röntgenanalys, fann att de protein polypeptidkedjorna existerar ofta i form av alfa-helixar och ibland beta strukturer.

Alfa-helix jämförs med en spiraltrappa, som utför funktionen av de grader av aminosyrarester. I molekyler fibrillärt proteiner (silkesfibroin) polypeptidkedja nästan fullständigt sträckt (beta-struktur) och anordnade i form av sfärer, stabiliserade av vätebindningar.

Alfa-helix kan bildas spontant i de syntetiska polypeptiderna (dederon, nylon), som har en molekylvikt av från 10 till 20 tusen. Ja. Vid vissa delar av molekylen proteiner (insulin, hemoglobin, RNAs) bryter spiralkonfiguration alfa av peptidkedjan, och är bildade spiralstruktur av en annan typ.

Den tertiära strukturen hos proteinet. Spiral partier av polypeptidkedjan av proteinmolekylen är i olika förhållanden, vilka bestämmer tertiär (tredimensionell) struktur, form och formen av volymen av proteinmolekylen. Det förmodas att den tertiära strukturen för den automatiska och uppstår på grund av en interaktion med aminosyrarester av lösningsmedelsmolekylerna. Således hydrofoba radikaler "dras" in i proteinmolekylen, som bildar deras torra zonen och hydrofila grupper är orienterade mot lösningsmedlet, vilket leder till bildningen av energimässigt gynnsam bekräftelser molekyl. Denna process åtföljs av bildandet av intramolekylära bindningar. Den tertiära strukturen hos proteinmolekylen transkriberas för RNAse, hemoglobin, lysozym av hönsägg.

Den kvartära strukturen hos proteinet. Denna typ av struktur av proteinmolekylen sker som ett resultat av association av flera subenheter integrerade i en enda molekyl. Varje subenhet har en primär, sekundär och tertiär struktur.