Den primära strukturen av proteinet

Proteinstruktur kan representeras av en av de fyra alternativen. Varje alternativ har sina egna egenheter. Sålunda föreligger ett kvartärt, ternär, sekundära och primära strukturen hos proteinet.

Den sista nivån i denna lista representerar en linjär polypeptidkedja av aminosyror. Aminosyror förenade med varandra genom peptidbindningar. Den primära strukturen av ett protein är den enklaste nivån av organisation av molekylerna. Genom kovalenta peptidbindningar mellan alfa-aminogruppen hos en aminosyra och alfa-karboxylgruppen i en annan molekyl ger hög stabilitet.

I bildandet av peptidbindningar i cellerna aktiveras först karboxylgrupp. Efter att förbindelsen är med en aminogrupp. samma laboratorium utförs approximativt polypeptidsyntes.

Peptidbindning, som är en upprepad enhet av polypeptidkedjan har ett antal funktioner. Under inflytande av dessa funktioner inte bara bilda den primära strukturen av proteinet. De påverkar både högre organisationsnivåer i polypeptidkedjan. Bland de viktigaste särskiljande egenskaperna isolerade planjämnhet (förmåga av alla de atomer som ingår i peptidgruppen i samma plan) med avseende på substituenter trans-N-C-bindningar, existerar egenskapen i 2 resonansformer. Särdragen i peptidbindningen inkluderar även förmågan att bilda vätebindningar. Varvid varje peptid i gruppen kan bildas genom två vätebindningar med andra grupper (inklusive peptid). Det finns dock undantag. Dessa inkluderar peptidgrupper med aminogrupperna i hydroxiprolin eller prolin. De kan bilda en enda vätebindning. Detta påverkar bildandet av Sekundärstruktur. Sålunda, den del där är hydroxiprolin eller prolin, är lätt böjd peptidkedjan på grund av det faktum att det finns en andra vätebindning som skulle hålla det (som oftast).

Namnet är bildad av de aminosyrapeptidnamnen som ingår i dem. Dipeptid ge två aminosyra tripeptid - tre, tetrapeptiden - fyra, och så vidare. Varje polypeptidkedja (eller peptid) av valfri längd är närvarande N-terminala aminosyran, som innehåller en fri aminogrupp och den C-terminala aminosyran, i vilken det finns en fri karboxylgrupp.

Egenskaper hos proteiner.

I studien av dessa föreningar, forskare intresserade av flera frågor. Forskarna sökt primärt att ta reda på storleken, fastställa vilken form och vikt av proteinmolekyler. Det bör noteras att det var en utmaning. Svårigheten är att bestämningen av relativa molekylvikten för att öka koktemperaturen för proteinlösningen (såsom görs i andra ämnen) är omöjlig, på grund av det faktum att proteinlösningarna inte koka. En definition av indikatorn i enlighet med sänkning av frystemperaturen är felaktig. Dessutom proteinerna i den renaste formen någonsin hittats. Emellertid, med hjälp av de utvecklade metoderna, visade det sig att den molekylvikt varierar från 14 till 45 tusen mer.

En viktig egenskap hos de föreningar som är bråk saltning ut. Denna process är isoleringen av proteiner från lösningen efter tillsättning av saltlösningar med olika koncentrationer.

En annan viktig egenskap är denaturering. Denna process äger rum i utfällning av proteiner med tungmetaller. Denaturering är förlusten av naturliga egenskaper. Detta förfarande innefattar omvandling av olika molekyler, förutom att bryta polypeptidkedjan. Med andra ord, förblir den primära strukturen av protein oförändrad under denaturering.