Reglering av enzymaktivitet och deras metoder

Att vara en levnadsenhet, som fungerar som ett komplex av öppna biosystem, byter cellen kontinuerligt ämnen och energi med den yttre miljön. För att upprätthålla homeostas i den finns en grupp speciella ämnen av protein natur - enzymer. Strukturen, funktionerna och regleringen av enzymaktivitet studeras av en särskild gren av biokemi, kallad enzymologi. I denna artikel kommer vi på specifika exempel att överväga olika mekanismer och metoder för reglering av enzymaktivitet som är inneboende hos högre däggdjur och människor.

Villkor som är nödvändiga för optimal enzymaktivitet

Biologiskt aktiva substanser som selektivt påverkar både assimileringsreaktionen och klyvningen visar deras katalytiska egenskaper i celler under vissa betingelser. Det är till exempel viktigt att ta reda på i vilken del av cellen den kemiska processen äger rum , i vilka enzymer deltar. På grund av avdelning (cytoplasmatisk uppdelning i sektioner) uppträder antagonistiska reaktioner i olika delar och organoider.

Sålunda utförs syntesen av proteiner i ribosomer och deras splittring - i hyaloplasman. Cellreglering av enzymaktivitet som katalyserar motsatta biokemiska reaktioner ger inte bara den optimala metabolismen, men förhindrar också bildandet av energibesparliga metaboliska vägar.

Multienzyme komplex

Den strukturella och funktionella organisationen av enzymer bildar cellens enzymatiska apparat. De flesta av de kemiska reaktioner som förekommer i det är inbördes samband. Om produkten i den första reaktionen i en flerstegs kemisk process är ett reagens för den efterföljande reaktionen, är i detta fall speciellt den rumsliga arrangemanget för enzymerna i cellen.

Man måste komma ihåg att enzymer i sin natur är enkla eller komplexa proteiner. Och deras känslighet för det cellulära substratet beror huvudsakligen på en förändring i den rumsliga konfigurationen av peptidens tertiära eller kvaternära struktur. Enzymer svarar också på förändringar, inte bara inom cellulära parametrar, såsom hyaloplasmens kemiska sammansättning, koncentrationen av reagens och reaktionsprodukter, temperatur, men också förändringar som inträffar i närliggande celler eller i den intercellulära vätskan.

Varför är cellen uppdelad i fack

Rimligheten och logiken hos arrangemanget av levande natur är helt enkelt fantastiskt. Detta gäller fullständigt för cellens livsförändringar. För en forskare-kemist är det helt klart att multidirektionella enzymatiska kemiska reaktioner, till exempel syntes av glukos och glykolys, inte kan fortsätta i samma rör. Hur uppträder de motsatta reaktionerna i en cells hyaloplasma, vilket är substratet för deras beteende? Det visar sig att cellinnehållet - cytosol, - i vilken antagonistiska kemiska processer utförs, är rymdskilt och bildar isolerade loki-utrymmen. Tack vare dem regleras de metaboliska reaktionerna hos högre däggdjur och människor speciellt noggrant, och de metaboliska produkterna omvandlas till former som fritt tränger igenom septalpartitionerna. Sedan återställer de sin ursprungliga struktur. Förutom cytosol finns enzymer i organeller: ribosomer, mitokondrier, kärnor, lysosomer.

Enzymernas roll i energimetabolism

Beakta oxidativ dekarboxylering av pyruvat. Reglering av katalytisk aktivitet av enzymer i den studeras väl genom enzymologi. Denna biokemiska process äger rum i mitokondrier, dubbelmembranorganellerna av eukaryota celler och är en mellanprocess mellan anoxisk glukosspjälkning och Krebs-cykeln. Pyruvat-dehydrogenaskomplexet - PDH - innehåller tre enzymer. I högre däggdjur och människor uppträder dess minskning med en ökning i koncentrationen av acetyl-CoA och NATH, det vill säga om alternativa möjligheter för bildandet av acetyl-CoA-molekyler uppträder. Om cellen kräver ytterligare energi och kräver nya acceptormolekyler för att förbättra reaktionerna av trikarboxylsyracykeln aktiveras enzymerna.

Vad är allosterisk hämning

Reglering av enzymaktivitet kan utföras av speciella ämnen - katalytiska hämmare. De kan binda kovalent till specifika ställen i enzymet och kringgå sitt aktiva centrum. Detta leder till deformation av katalysatorens rumsliga struktur och leder automatiskt till en minskning av dess enzymatiska egenskaper. Med andra ord sker allosterisk reglering av enzymaktivitet. Vi tillägger också att en sådan form av katalytisk verkan är inneboende i oligomera enzymer, det vill säga de vars molekyler består av två eller flera polymera proteinunderenheter. PDH-komplexet som behandlades i föregående kapitel innehåller exakt tre oligomera enzymer: pyruvatdehydrogenas, dehydrolipoyldehydrogenas och hydrolylipoyl-transacetylas.

Regulatoriska enzymer

Studier inom enzymologi har visat att kaskreaktionshastigheten beror både på katalysatorns koncentration och aktivitet. Metaboliska vägar innehåller oftast de huvudsakliga enzymerna som reglerar reaktionshastigheten i alla dess delar.

De kallas reglerande och brukar påverka de inledande reaktionerna hos komplexet och kan också delta i de långsammaste kemiska processerna i irreversibla reaktioner, eller de går med i reagenserna vid grenpunkten i den metaboliska vägen.

Hur utförs peptidinteraktion?

Ett av de sätt på vilka regleringen av aktiviteten av enzymer i cellen sker är protein-proteininteraktionen. Vad pratar vi om? Tillsatsen av regulatoriska proteiner till enzymmolekylen är realiserad som ett resultat av vilket deras aktivering sker. Exempelvis är enzymet adenylatcyklas beläget på cellmembrans inre yta och kan interagera med strukturer såsom hormonreceptorn såväl som med peptiden lokaliserad mellan den och enzymet. Eftersom mellanproduktet förändrar sin rumsliga bekräftelse som ett resultat av kombinationen av hormonet och receptorn, kallas denna metod för att förbättra de katalytiska egenskaperna hos adenylatcyklas i biokemi "aktivering på grund av bindning av reglerande proteiner".

Protomerer och deras roll i biokemi

Denna grupp av substanser, annars kallade proteinkinaser, accelererar överföringen av anjonen PO4-3 till hydroxogruppen hos aminosyrorna som kommer in i peptidmakromolekylen. Reglering av aktiviteten av protomererens enzymer kommer att övervägas av oss med exemplet av proteinkinas A. Dess molekyl, tetrameren, består av två katalytiska och två regulatoriska peptid-subenheter och fungerar inte som en katalysator tills fyra molekyler cAMP är fästa till protomerens reglerande regioner. Detta medför en omvandling av den rumsliga strukturen hos de regulatoriska proteinerna, vilket leder till frisättningen av två aktiverade katalytiska proteinpartiklar, det vill säga dissociationen av protomerer uppträder. Om cAMP-molekyler separeras från de regulatoriska subenheterna återställs det inaktiva proteinkinasekomplexet igen till tetrameren, eftersom föreningen av katalytiska och regulatoriska peptidpartiklar uppträder. Sålunda säkerställer sätten att reglera enzymaktivitet som övervägs ovan sin reversibla karaktär.

Kemisk reglering av enzymaktivitet

Biochemistry har också studerat sådana mekanismer för reglering av enzymaktivitet, såsom fosforylering, defosforylering. Mekanismen för reglering av enzymaktivitet i detta fall har följande form: aminosyraresterna i enzymet innehållande OH-grupper ändrar deras kemiska modifikation på grund av fosforproteinfosfatasernas inverkan på dem. I detta fall ges korrigeringen till enzymets aktiva centrum, och för vissa enzymer är detta orsaken som aktiverar dem och för andra - hämmaren. I sin tur regleras de katalytiska egenskaperna hos fosfoproteinfosfatasema självt av hormon. Exempelvis delas animaliskt stärkelse - glykogen och fett i mellanrummen mellan måltiderna i mag-tarmkanalen, närmare bestämt i duodenumet som påverkas av glukagon - ett pankreas enzym.

Denna process förbättras genom fosforylering av trofiska gastrointestinala enzymer. Under perioden med aktiv matsmältning, när mat kommer från magen i duodenum, förbättras syntesen av glukagon. Insulin - ett annat enzym i bukspottkörteln, som produceras av alfacellerna i Langerhansöarna - interagerar med receptom, inklusive mekanismen för fosforylering av samma matsmältningsenzymer.

Delvis proteolys

Som vi ser är varierande regler för enzymaktivitet i cellen varierade. För enzymer som ligger utanför cytosolen eller organoiderna (i blodplasma eller i mag-tarmkanalen) är processen med deras aktivering hydrolys av CO-NH-peptidbindningar. Det är nödvändigt, eftersom sådana enzymer syntetiseras i en inaktiv form. Från enzymmolekylen klyvs peptiddelen och det aktiva centret utsätts för den kvarvarande strukturen av modifieringen. Detta leder till det faktum att enzymet "går in i arbetsstaten", det vill säga blir det kapabelt att påverka kemiprocessens gång. Till exempel bryter ett inaktivt pankreatiskt enzym, trypsinogen, inte ner de matproteiner som kommer in i duodenum. Det genomgår proteolys under inverkan av enteropeptidas. Därefter aktiveras enzymet och kallas nu trypsin. Delvis proteolys är en reversibel process. Det förekommer i sådana fall som aktiveringen av enzymer som klyver polypeptider vid blodproppsprocesser.

Rollen av koncentrationen av de ursprungliga substanserna i cellens metabolism

Reglering av enzymets aktivitet genom substratets tillgänglighet undersöktes delvis av oss i underrubriken "Multienzyme-komplex". Hastigheten av katalytiska reaktioner som passerar genom flera steg beror starkt på hur många molekyler av den ursprungliga substansen som finns i cellens hyaloplasma eller organeller. Detta beror på det faktum att den metaboliska vägen är direkt proportionell mot koncentrationen av utgångsmaterialet. Ju mer molekyler av reagenset är i cytosolen, desto högre är hastigheten för alla efterföljande kemiska reaktioner.

Allosteric Regulation

Enzymer, vars aktivitet kontrolleras inte bara av koncentrationen av de ursprungliga reagensämnena utan även av effektorerna är den så kallade allosteriska regleringen inneboende. Oftast representeras sådana enzymer av mellanprodukt av metabolism i cellen. Tack vare effektorerna regleras enzymens aktivitet. Biokemi har visat att sådana föreningar, kallade allosteriska enzymer, är mycket viktiga för cellmetabolism, eftersom de har en extremt hög känslighet för förändringar i dess homeostas. Om enzymet hämmar den kemiska reaktionen, det minskar dess hastighet - det kallas en negativ effektor (inhibitor). I det motsatta fallet, när det föreligger en ökning i reaktionshastigheten, är det en aktivator, en positiv effektor. I de flesta fall spelar utgångsmaterialen, det vill säga reagenserna som går in i de kemiska interaktionerna, aktivatorns roll. Finite, produkter som bildas som ett resultat av flerstegsreaktioner, beter sig som inhibitorer. Denna typ av reglering, som bygger på förhållandet mellan koncentrationen av reagens och produkter, kallas heterotrofisk.